蛋白質(zhì)的結構對于其功能至關(guān)重要，它們對幾乎所有的重要生命過(guò)程負責。

    現在，來(lái)自馬克斯普朗克生物化學(xué)研究所（MPIB）的科學(xué)家們在《細胞》（Cell）雜志上報告稱(chēng)，他們發(fā)現，迄今為止未知的一連串反應是新生成的蛋白質(zhì)獲得其正確結構的必要條件。研究人員表示：“我們發(fā)現在這一機制中，蛋白質(zhì)折疊并非是整塊完成，而是經(jīng)歷了許多快速的中間步驟。由于這種作用模式能夠更好地利用能量，其不僅確保了蛋白質(zhì)正確折疊，且速度比以前認為的要快得多。”

    蛋白質(zhì)是細胞中的主力分子，對包括代謝、信號傳導、決定細胞形狀等幾乎所有的生物功能負責。但在它們執行各種任務(wù)之前，這些鏈狀分子必須首先采納一種復雜的三維構象。事實(shí)上，在錯誤的折疊事件中，蛋白質(zhì)往往無(wú)法履行自己的職責，甚至往往簇集在一起形成聚集物，轉而導致如阿爾茨海默氏癥或帕金森病一類(lèi)的嚴重疾病。為了避免這種情況發(fā)生，稱(chēng)作為伴侶分子（chaperone）的特化蛋白幫助了其他的蛋白質(zhì)采納適當的形狀。

    細菌伴侶蛋白 GroEL 和 GroES 是體現這一原理的一個(gè)極好的范例：它們構建出一種籠形結構，將新的、尚未折疊的蛋白質(zhì)裝入其中，由此確保了這些蛋白能夠正確折疊。然而，到目前為止研究人員尚不清楚這一過(guò)程完成的確切方式。研究人員表示：“我們的研究結果表明，伴侶蛋白不僅阻止了蛋白質(zhì)聚集，還大大加速了折疊過(guò)程。令人驚訝地是，伴侶蛋白是通過(guò)改變折疊的機制來(lái)實(shí)現此功能的：并非是大規模整塊折疊，蛋白質(zhì)是在一系列小規模、快速的步驟中獲得了它的最終結構——就像精巧快速的折紙手工。”

    研究人員認為分解這一反應有可能使得它更好地利用了能量，轉而促使速度加快。因此，這一折疊過(guò)程是在幾秒鐘而非幾分鐘的時(shí)間內完成。

    這一過(guò)程第一次證實(shí)了伴侶蛋白不僅可以被動(dòng)地阻止聚集，還充當活化的折疊籠催化了這一折疊過(guò)程。其導致的高速折疊機制具有特別的生物意義，因為通過(guò)這種方式蛋白質(zhì)以比生成更快的速度完成折疊。因此，可以避免尚未折疊或錯誤折疊的蛋白質(zhì)積壓以及隨之的災難性后果。